박테리아에서 사람에 이르기까지 폭넓게 존재하면서도 지금까지 전혀 알려지지 않았던 새로운 '아미노산 촉매단'이 국내 연구진에의해 세계 처음으로 발견됐다. 포항공대 오병하.연세대 김유삼 교수팀은 `브레디라이조비움 자포니컴'이라는콩과류 공생 미생물서 분리한 아미다아제(동물의 조직이나 미생물에 존재하는 촉매효소)의 하나인 `말론아미다아제 E2' 단백질의 3차원 구조를 규명하고, 이 과정에서새로운 `아미노산 촉매단'을 발견했다고 16일 밝혔다. 이번 연구결과는 생물학 분야 저명저널인 `엠보(EMBO)' 6월호에 실렸다 논문에 따르면 보통의 아미노산 촉매단은 생체 내 단백질의 화학반응이 빨리 일어나도록 돕는 효소단백질의 활성 부위에 위치, 반응물의 화학결합이 끊어지거나 연결되면서 새로운 생성물로 전환되도록 하는 작용을 한다. 이 때문에 단백질의 화학반응을 일으키는데 꼭 필요한 아미노산들은 지금까지의진화과정 속에서도 바뀌지 않고 절대적으로 보존돼 왔다. 그런데 이번 연구 결과, `말론아미데이즈 E2'라는 미생물 효소단백질의 활성부위에는 지금까지 알려지지 않았던 새로운 `아미노산 촉매단(serine-serine-asparticacid)'이 작용하고 있는 것으로 밝혀졌다. 특히 이 촉매단은 지금까지 알려진 다른 단백질과 아미노산 서열 비교를 한 결과, 박테리아에서부터 인간에 이르기까지 여러 효소단백질에 광범위하게 존재하면서`촉매부품'역할을 하고 있는 것으로 나타났다. 오 교수는 "이번에 새롭게 발견된 촉매부품이 있는 효소 가운데는 독성물질 분해작용을 하는 효소도 있고, 이미 산업적으로 이용되는 것들도 있다"며 "촉매단의작용 메커니즘을 정확히 규명하면 산업적 이용효율이 높은 효소 개발이 기대된다"고말했다. (서울=연합뉴스) 김길원기자 scoopkim@yna.co.kr